معلومة

6.19: نظام الغشاء الداخلي - علم الأحياء

6.19: نظام الغشاء الداخلي - علم الأحياء


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

نظام الغشاء الداخلي (إندو = "داخل") عبارة عن مجموعة من الأغشية والعضيات (الشكل 1) في الخلايا حقيقية النواة التي تعمل معًا لتعديل وتعبئة ونقل الدهون والبروتينات. وإن لم يكن من الناحية الفنية داخل الخلية ، يتم تضمين غشاء البلازما في نظام الغشاء الداخلي لأنه ، كما سترى ، يتفاعل مع العضيات الغشائية الأخرى. لا يشمل نظام الغشاء الداخلي أغشية الميتوكوندريا أو البلاستيدات الخضراء.

يوضح الشكل 1 اتصالات نظام الغشاء الداخلي حيث يتم تعديل بروتين غشاء متكامل (أخضر) في ER عن طريق ربط كربوهيدرات (أرجوانية). حويصلات مع برعم بروتين متكامل من ER وتندمج مع رابطة الدول المستقلة وجه جهاز جولجي. بينما يمر البروتين على طول صهاريج جولجي ، يتم تعديله أكثر بإضافة المزيد من الكربوهيدرات. بعد اكتمال تركيبه ، يخرج كبروتين غشائي متكامل من الحويصلة التي تتبرعم من جولجي عبر الوجه وعندما تندمج الحويصلة مع غشاء الخلية ، يصبح البروتين جزءًا لا يتجزأ من غشاء الخلية هذا.

الشبكة الأندوبلازمية

الشبكة الإندوبلازمية (ER) (الشكل 1) عبارة عن سلسلة من الأكياس والأنابيب الغشائية المترابطة التي تعدل البروتينات بشكل جماعي وتصنع الدهون. ومع ذلك ، يتم تنفيذ هاتين الوظيفتين في مناطق منفصلة من ER: ER الخام و ER سلس ، على التوالي.

يسمى الجزء المجوف من أنابيب ER بالفضاء التجويف أو الصهريج. غشاء ER ، وهو طبقة ثنائية فسفوليبيدية مضمن بالبروتينات ، مستمر مع الغلاف النووي.

الخام ER

سميت الشبكة الإندوبلازمية الخشنة (RER) بهذا الاسم لأن الريبوسومات المتصلة بسطحها السيتوبلازمي تمنحها مظهرًا مرصعًا عند عرضها من خلال مجهر إلكتروني (الشكل 2).

تنقل الريبوسومات بروتيناتها المركبة حديثًا إلى تجويف RER حيث تخضع لتعديلات هيكلية ، مثل الطي أو الحصول على سلاسل جانبية. سيتم دمج هذه البروتينات المعدلة في الأغشية الخلوية - غشاء ER أو غشاء العضيات الأخرى - أو تفرز من الخلية (مثل هرمونات البروتين أو الإنزيمات). يصنع RER أيضًا الدهون الفوسفورية للأغشية الخلوية.

إذا كانت الدهون الفسفورية أو البروتينات المعدلة غير مقدر لها البقاء في RER ، فإنها ستصل إلى وجهتها عبر حويصلات النقل التي تتبرعم من غشاء RER (الشكل 1).

نظرًا لأن RER منخرط في تعديل البروتينات (مثل الإنزيمات ، على سبيل المثال) التي سيتم إفرازها من الخلية ، فستكون محقًا في افتراض أن RER وفير في الخلايا التي تفرز البروتينات. هذا هو الحال مع خلايا الكبد ، على سبيل المثال.

سلس ER

الشبكة الإندوبلازمية الملساء (SER) مستمرة مع RER ولكن لديها القليل من الريبوسومات أو لا تحتوي على ريبوسومات على سطحها السيتوبلازمي. تشمل وظائف SER تخليق الكربوهيدرات والدهون وهرمونات الستيرويد. إزالة السموم من الأدوية والسموم. وتخزين أيونات الكالسيوم.

في خلايا العضلات ، يكون SER متخصص يسمى الشبكة الساركوبلازمية مسؤولة عن تخزين أيونات الكالسيوم اللازمة لتحفيز الانقباضات المنسقة لخلايا العضلات.

جربها

أمراض القلب هي السبب الرئيسي للوفاة في الولايات المتحدة. هذا يرجع في المقام الأول إلى نمط حياتنا الخامل وأنظمتنا الغذائية عالية الدهون.

فشل القلب هو مجرد واحد من العديد من أمراض القلب المسببة للإعاقة. لا يعني قصور القلب توقف القلب عن العمل. بل يعني أن القلب لا يستطيع ضخ القوة الكافية لنقل الدم المؤكسج إلى جميع الأعضاء الحيوية. إذا تُرك قصور القلب دون علاج ، فقد يؤدي إلى فشل كلوي وفشل أعضاء أخرى.

يتكون جدار القلب من أنسجة عضلة القلب. يحدث فشل القلب عندما لا تعمل الشبكة الإندوبلازمية لخلايا عضلة القلب بشكل صحيح. نتيجة لذلك ، يتوفر عدد غير كافٍ من أيونات الكالسيوم لتحفيز قوة انقباض كافية.

أطباء القلب (قلب = "قلب" ؛ ologist = "من يدرس") أطباء متخصصون في علاج أمراض القلب بما في ذلك قصور القلب. يمكن لأطباء القلب إجراء تشخيص لفشل القلب عن طريق الفحص البدني ، والنتائج من مخطط كهربية القلب (ECG ، وهو اختبار يقيس النشاط الكهربائي للقلب) ، والأشعة السينية على الصدر لمعرفة ما إذا كان القلب متضخمًا ، واختبارات أخرى. إذا تم تشخيص قصور القلب ، فعادة ما يصف طبيب القلب الأدوية المناسبة ويوصي بتقليل تناول ملح الطعام وبرنامج تمرين تحت الإشراف.

جهاز جولجي

لقد ذكرنا بالفعل أن الحويصلات يمكن أن تتبرعم من غرفة الطوارئ وتنقل محتوياتها إلى مكان آخر ، ولكن إلى أين تذهب الحويصلات؟ قبل الوصول إلى وجهتها النهائية ، لا تزال هناك حاجة لفرز الدهون أو البروتينات الموجودة داخل حويصلات النقل ، وتعبئتها ، ووسمها بحيث تنتهي في المكان الصحيح. يتم فرز الدهون والبروتينات ووضع العلامات عليها وتعبئتها وتوزيعها في جهاز جولجي (يُسمى أيضًا جسم جولجي) ، وهي سلسلة من الأغشية المسطحة (الشكل 3).

يُطلق على الجانب المستلم لجهاز جولجي اسم رابطة الدول المستقلة وجه. الجانب الآخر يسمى عبر وجه. تنتقل حويصلات النقل التي تشكلت من ER إلى رابطة الدول المستقلة وجه ، اندمج معها ، وأفرغ محتوياتها في تجويف جهاز جولجي. أثناء انتقال البروتينات والدهون عبر جهاز جولجي ، فإنها تخضع لمزيد من التعديلات التي تسمح بفرزها. التعديل الأكثر شيوعًا هو إضافة سلاسل قصيرة من جزيئات السكر. يتم بعد ذلك تمييز هذه البروتينات والدهون المعدلة حديثًا بمجموعات الفوسفات أو الجزيئات الصغيرة الأخرى بحيث يمكن توجيهها إلى وجهاتها الصحيحة.

أخيرًا ، يتم حزم البروتينات المعدلة والموسومة في حويصلات إفرازية تتبرعم من عبر وجه جولجي. بينما تودع بعض هذه الحويصلات محتوياتها في أجزاء أخرى من الخلية حيث سيتم استخدامها ، تندمج الحويصلات الإفرازية الأخرى مع غشاء البلازما وتطلق محتوياتها خارج الخلية.

في مثال آخر على الشكل التالي للوظيفة ، فإن الخلايا التي تشارك في قدر كبير من النشاط الإفرازي (مثل خلايا الغدد اللعابية التي تفرز الإنزيمات الهاضمة أو خلايا الجهاز المناعي التي تفرز الأجسام المضادة) لديها وفرة من جولجي.

في الخلايا النباتية ، يلعب جهاز جولجي دورًا إضافيًا في تصنيع السكريات ، والتي يتم دمج بعضها في جدار الخلية وبعضها يستخدم في أجزاء أخرى من الخلية.

جربها

تنشأ العديد من الأمراض من الطفرات الجينية التي تمنع تخليق البروتينات الهامة. أحد هذه الأمراض هو مرض لوي (ويسمى أيضًا متلازمة العيني الدماغي الكلوي ، لأنه يؤثر على العينين والدماغ والكليتين). في مرض لوي ، يوجد نقص في إنزيم موضعي لجهاز جولجي. يولد الأطفال المصابون بمرض لوي مصابين بإعتام عدسة العين ، وعادة ما يصابون بأمراض الكلى بعد السنة الأولى من العمر ، وقد يعانون من ضعف القدرات العقلية.

مرض لوي هو مرض وراثي ناتج عن طفرة في الكروموسوم X. كروموسوم X هو أحد كروموسوم الجنس البشري ، حيث تحدد هذه الكروموسومات جنس الشخص. تمتلك الإناث اثنين من الكروموسومات X بينما يمتلك الذكور كروموسوم X واحد وكروموسوم Y واحد. في الإناث ، يتم التعبير عن الجينات الموجودة في واحد فقط من كروموسومين X. لذلك ، فإن الإناث اللائي يحملن جين مرض Lowe على أحد كروموسومات X لديهن فرصة 50/50 للإصابة بالمرض. ومع ذلك ، فإن الذكور لديهم كروموسوم X واحد فقط ويتم التعبير عن الجينات الموجودة على هذا الكروموسوم دائمًا. لذلك ، سيصاب الذكور دائمًا بمرض لوي إذا كان كروموسوم X لديهم يحمل جين مرض لوي. تم الآن تحديد موقع الجين المتحور ، وكذلك مواقع العديد من الطفرات الأخرى التي تسبب الأمراض الوراثية. من خلال اختبار ما قبل الولادة ، يمكن للمرأة معرفة ما إذا كان الجنين الذي تحمله مصابًا بأحد الأمراض الوراثية المتعددة.

يقوم علماء الوراثة بتحليل نتائج الاختبارات الجينية السابقة للولادة وقد ينصحون النساء الحوامل بشأن الخيارات المتاحة. يمكنهم أيضًا إجراء أبحاث جينية تؤدي إلى عقاقير أو أطعمة جديدة ، أو إجراء تحليلات الحمض النووي المستخدمة في تحقيقات الطب الشرعي.


ميكوجون بيرنيسيوسا يسبب مرض الفقاعات الرطبة في Agaricus bisporus ومختلف أنواع الفطريات Agaricomycetes. في عمل سابق ، حددنا 41 جينًا من جينات الكيتيناز GH18 وغيرها من الجينات المرتبطة بالإمراض في جينوم م. perniciosa حصان 10. الكيتينازات هي إنزيمات تعمل على تحلل الكيتين ، ولها وظائف متنوعة في التغذية ، والتشكل ، والتسبب في المرض. ومع ذلك ، فإن هذه الجينات الهامة في م. perniciosa لم يتم توصيفها بشكل كامل ، ولا تزال وظائفها غير واضحة. هنا ، أجرينا تحليلًا على مستوى الجينوم لـ م. perniciosa جينات GH18 وتحليل ملفات تعريف النسخ وأنماط التعبير GH18 في م. perniciosa خلال فترة الإصابة في أ. بيسبوروس. أظهر التحليل الوراثي للجينات 41 GH18 مع تلك الخاصة بـ 15 نوعًا آخر أن الجينات تم تجميعها في ثلاث مجموعات وثماني مجموعات فرعية بناءً على مجالاتها المحفوظة. تشترك جينات GH18 المتجمعة في نفس المجموعة في تراكيب جينية مختلفة ولكن لها نفس أشكال البروتين. تم توطين جميع جينات GH18 في عضيات مختلفة ، وتم توزيعها بشكل غير متساو على 11 كونتيج ، وكان لها أطباء تقويم في الأنواع الثلاثة عشر الأخرى. تم تحديد اثني عشر حدث ازدواجية ، وقد خضعت للاختيار الإيجابي والتنقي. كشفت تحليلات الترنسكريبتوم أن العديد من الجينات ، بما في ذلك الناقلات ، والإنزيمات المهينة لجدار الخلية (CWDEs) ، والسيتوكروم P450 ، والجينات المرتبطة بالإمراضية ، والمستقلبات الثانوية ، وعوامل النسخ ، تم تنظيمها بشكل كبير في مراحل مختلفة من م. perniciosa عدوى Hp10 أ. بيسبوروس. تم التعبير عن ثلاثة وعشرين جينًا من أصل 41 جينًا من نوع GH18 بشكل تفاضلي. كانت أنماط التعبير عن الجينات 23 GH18 مختلفة وتم التعبير عنها بشكل كبير من 3 أيام بعد التلقيح م. perniciosa HP10 بوصة أ. بيسبوروس. تم اختيار خمسة جينات GH18 معبر عنها تفاضليًا لاستنساخ RT-PCR والجينات للتحقق من دقة بيانات RNA-seq. وأظهرت النتائج أن تلك الجينات تم التعبير عنها تباعا في مراحل الإصابة المختلفة ، بما يتفق مع نتائج التسلسل السابقة. توفر دراستنا تحليلاً شاملاً للجينات المرتبطة بالإمراضية و GH18 chitinase وتأثير # x02019 على م. perniciosa الطفيلية الفطرية A. bisporus. قد تكون النتائج التي توصلنا إليها بمثابة أساس لمزيد من الدراسات م. perniciosa التطفل الفطري ، والنتائج لها قيمة محتملة لتحسين المقاومة في أ. بيسبوروس وتطوير استراتيجيات فعالة لإدارة المرض للتخفيف من مرض الفقاعات الرطبة.

فطر الزر (Agaricus bisporus) هو أحد أكثر أنواع الفطر الصالح للأكل زراعة واستهلاكًا في العالم. زاد إنتاج عيش الغراب في الصين بسرعة في السنوات الأخيرة نتيجة لتوسيع مساحة الزراعة واعتماد التكنولوجيا لتحسين الزراعة التجارية (He et al.، 2014 Sonnenberg et al.، 2017 Li et al.، 2018 McGee ، 2018). ومع ذلك ، فإن الأمراض التي تسببها الفطريات والبكتيريا والفيروسات تشكل قيودًا رئيسية على أ. بيسبوروس الإنتاج في جميع أنحاء العالم ، وغالبًا ما يؤدي إلى خسائر اقتصادية خطيرة (Fletcher et al.، 1989 Largeteau and Savoie، 2010 Kouser et al.، 2013). مرض الفقاعات الرطبة (WBD) هو أحد أكثر أمراض الفقاعات تدميراً أ. بيسبوروق ، مما تسبب في خسائر في المحصول تبلغ 15 & # x0201330 ٪ في ظل ظروف مواتية وما يصل إلى 75 ٪ أو إجمالي خسارة في المحاصيل في أشد الحالات شدة (Zhou et al. ، 2015). يتميز WBD بالفقاعات الرطبة ، والتشوه ، والنمو الفطري الرقيق الأبيض ، وقطرات العنبر الغزيرة (النحاتيات المريضة التي تنضح بسائل بني كريه الرائحة) ، والنضارة الفطرية على معظم الركائز (Fletcher et al. ، 1995 Sharma and Kumar ، 2000 Umar et al. ، 2000). ميكوجون بيرنيسيوسا (تيليومورف: Hypomyces perniciosus) هو العامل المسبب لـ WBD ، وهو يصيب مجموعة متنوعة من الفطر (Zhang et al. ، 2017a ، b Carrasco et al. ، 2019). م. perniciosa هو فطر فطري ينتمي إلى رتبة Hypocreales (Ascomycota) في عائلة Hypocreaceae.

M. perniciosa يتم التحكم فيه بشكل أساسي من خلال الممارسات الثقافية واستخدام مبيدات الفطريات (Brankica et al. ، 2009). تم تحديد مستويات مختلفة من مقاومة WBD في أ. بيسبوروس ومع ذلك ، لم يتم تحديد جينات مقاومة رئيسية عند جمع البالزما الجرثومية في الصين) فو وآخرون ، 2016 (. جينوم م. perniciosa يحتوي على العديد من الجينات المتورطة في الإمراضية (Li et al. ، 2019) ، ولكن تنظيم هذه الجينات في التسبب في أ. بيسبوروس لا يزال غير واضح. بالإضافة إلى ذلك ، تحليل الجينوم المقارن م. perniciosa كشفت عن التوسع الجيني والاختيار الإيجابي للعديد من الجينات ، بما في ذلك جينات GH18 chitinase والببتيداز وجينات الأيض الثانوية (Li et al. ، 2019). يساهم التوسع الجيني والاختيار الإيجابي في تطور جينات الفوعة في مسببات الأمراض الميكروبية والتكيف مع المنافذ البيئية المختلفة من خلال عملية العدوى وعبر الهروب من استجابة دفاع المضيف (Yoshizaki et al. ، 2019).

الكيتيناز (EC 3.2.1.14) هو إنزيم جليكوزيل هيدرولاز الذي يحلل الكيتين (حميد وآخرون ، 2013). الكيتين هو المكون الهيكلي الرئيسي لجدران الخلايا الفطرية والهيكل الخارجي للحيوانات ، بما في ذلك الديدان ومفصليات الأرجل (Mauch et al. ، 1988). تم العثور على الكيتينيز في الكائنات الحية المختلفة ، بما في ذلك تلك التي لا تحتوي على الكيتين (Rathore and Gupta ، 2015). لا تلعب الكيتينيز في الفطريات المسببة للأمراض أدوارًا حيوية فقط في إنبات الجراثيم وتكوين الحاجز وانقسام الخلايا والتشكل ، ولكن الإنزيمات مهمة أيضًا في تفاعل المضيف (Elad et al. ، 1982 ، 1983 Inbar and Chet ، 1995 Chen ، 2002 Adams ، 2004). بالإضافة إلى تدهور جدار الخلية الفطرية للمضيف ، فإن الكيتينازات تمنع أيضًا نمو الخيوط واستطالة أنبوب البراعم (Gozia et al. ، 1993 Stressmann et al. ، 2004).

يتم تصنيف الكيتينازات إلى عائلتين ، وهما glycosyl hydrolase 18 و 19 ، بناءً على تشابه تسلسل الأحماض الأمينية (Henrissat and Bairoch ، 1993). يتم توزيع عائلة جين GH18 chitinase على نطاق واسع في البكتيريا والفطريات والفيروسات والحيوانات والنباتات العليا (Henrissat and Bairoch ، 1993 Kawase et al. ، 2004 Seidl ، 2008 Hartl et al. ، 2012 Adrangi and Faramarzi ، 2013). أظهرت تحليلات Omics والمعلوماتية الحيوية أن معظم الكيتينازات الفطرية لها مجالات متشابهة تحتوي بشكل عام على تسلسل ببتيد إشارة ، ومجال تحفيزي كيتينيز ، ومجال ربط كيتين ، ومجال قصير C- طرفي (van Aalten et al. ، 2001). من بين مسببات الأمراض الفطرية ، تتميز عائلات جين GH18 chitinase بشكل جيد الترايكوديرما محيط، الفيوزاريوم الأنواع و ماغنابورث الأنواع (H & # x000e4kkinen et al. ، 2012 Han et al. ، 2019). حاليًا ، تم الإبلاغ عن 30 جينًا من الكيتيناز في ثمانية أنواع من الترايكوديرما، بما فيها T. harzianum (30 جينًا) ، T. virens (29 جينًا) ، و T. أتروفيريد (24 جينًا) (Kubicek et al. ، 2011 ، 2019).

أدى ظهور تقنيات التسلسل من الجيل التالي إلى زيادة قابلية التوسع والسرعة ودقة التسلسل الجيني وخفض تكلفة تسلسل الجينوم (Faino et al. ، 2015). أدى ذلك إلى زيادة توافر الجينوم الفطري بسرعة لعلم الجينوم المقارن والتعرف على نطاق الجينوم لعائلات الجينات (Bartholomew et al. ، 2019). ومع ذلك ، فقد فحصت دراسات قليلة بشكل شامل بنية أو التعبير عن إنزيم GH18 chitinases لمسببات الأمراض الفطرية التي تصيب عيش الغراب.

في عمل سابق ، حددنا 41 جينة GH18 chitinase في جينوم M. perniciosa (لي وآخرون ، 2019). ومع ذلك ، لم يتم النظر في تحديد الجينوم على مستوى الجينوم والتوصيف الوظيفي والتعبير عن جينات الكيتيناز GH18. في هذه الدراسة ، نقدم أول تحليل مفصل وشامل لعائلة الجينات GH18 في جينوم M. perniciosa. تشمل التحليلات موقع الكروموسوم ، وتحليل النشوء والتطور ، وبنية البروتين ، وتكوين الشكل. علاوة على ذلك ، أجرينا تحليلًا نصيًا لمراحل الإصابة المختلفة لـ M. perniciosa تشغيل أ. بيسبوروس لتحديد التعبير الجيني التفاضلي وأنماط التعبير عن جينات GH18 المرتبطة بالإمراضية. بالإضافة إلى ذلك ، اخترنا خمسة جينات GH18 تمثل أنواعًا مختلفة وحددنا مستويات التعبير عن طريق RT-PCR واستنساخ الجينات للتحقق من التسلسل. يمكن أن توفر النتائج معلومات مهمة لتحديد الجينات الأساسية كأهداف محتملة لمضادات الفطريات في M. perniciosa. علاوة على ذلك ، قد توفر مجموعة البيانات التي تم إنشاؤها في هذه الدراسة أساسًا لتحديد الجينات المقاومة المرشحة في A. bisporus ضد M. perniciosa ووضع أساس لمزيد من البحث لتحسين مقاومة A. bisporus إلى M. perniciosa.


6.5 الإنزيمات

في هذا القسم سوف تستكشف الأسئلة التالية:

  • ما هو دور الانزيمات في مسارات التمثيل الغذائي؟
  • كيف تعمل الإنزيمات كمحفزات جزيئية؟

اتصال لدورات AP ®

تحدث العديد من التفاعلات الكيميائية في الخلايا بشكل عفوي ، ولكنها تحدث ببطء شديد بحيث لا تلبي احتياجات الخلية. على سبيل المثال ، ملعقة صغيرة من السكروز (سكر المائدة) ، ثنائي السكاريد ، في كوب من الشاي المثلج سوف تستغرق وقتًا لتتحلل إلى نوعين من السكريات الأحادية ، الجلوكوز والفركتوز ، ومع ذلك ، إذا قمت بإضافة كمية صغيرة من إنزيم السكراز إلى الشاي ، ينهار السكروز على الفور تقريبًا. يعتبر السوكراز مثالاً على الإنزيم ، وهو نوع من المحفزات البيولوجية. الإنزيمات هي جزيئات كبيرة - بروتينات في أغلب الأحيان - تسرع التفاعلات الكيميائية عن طريق خفض حواجز طاقة التنشيط. تعتبر الإنزيمات محددة جدًا للتفاعلات التي تحفزها لأنها متعددة الببتيدات ، ويمكن أن تحتوي الإنزيمات على مجموعة متنوعة من الأشكال تُعزى إلى التفاعلات بين مجموعات الحمض الأميني R. يتفاعل جزء واحد من الإنزيم ، وهو الموقع النشط ، مع الركيزة عبر نموذج التفاعل المستحث. يغير ارتباط الركيزة شكل الإنزيم لتسهيل التفاعل الكيميائي بعدة طرق مختلفة ، بما في ذلك تجميع الركائز معًا في الاتجاه الأمثل. بعد انتهاء التفاعل ، يتم تحرير المنتج (المنتجات) ، ويعود الموقع النشط إلى شكله الأصلي.

يتم تنظيم نشاط الإنزيم ، وبالتالي معدل التفاعل المحفز بالإنزيم ، من خلال الظروف البيئية ، بما في ذلك كمية الركيزة ودرجة الحرارة ودرجة الحموضة ووجود الإنزيمات المساعدة والعوامل المساعدة والمنشطات والمثبطات. يمكن للمثبطات ، والإنزيمات المساعدة ، والعوامل المساعدة أن تعمل بشكل تنافسي من خلال الارتباط بالموقع النشط للإنزيم ، أو بشكل غير تنافسي من خلال الارتباط بموقع الإنزيم الخيفي. الموقع الخيفي هو جزء بديل من الإنزيم يمكنه الارتباط بجزيئات غير ركيزة. تعمل الإنزيمات بكفاءة أكبر في ظل الظروف المثلى الخاصة بالإنزيم. على سبيل المثال ، يعمل إنزيم التربسين ، وهو إنزيم في الأمعاء الدقيقة للإنسان ، بكفاءة أكبر عند درجة الحموضة 8 ، بينما يعمل البيبسين في المعدة بشكل أفضل في ظل الظروف الحمضية. في بعض الأحيان ، تغير العوامل البيئية ، خاصةً انخفاض درجة الحموضة ودرجات الحرارة المرتفعة ، شكل الموقع النشط إذا كان لا يمكن استعادة الشكل ، فإن الإنزيم يغير خصائصه. الطريقة الأكثر شيوعًا لتنظيم الإنزيم في المسارات الأيضية هي عن طريق تثبيط التغذية الراجعة.

كيف يمكن لعوامل مختلفة ، مثل تثبيط التغذية الراجعة ، تنظيم نشاط الإنزيم؟

المعلومات المقدمة والأمثلة الموضحة في القسم تدعم المفاهيم وأهداف التعلم الموضحة في الفكرة الكبيرة 4 من إطار منهج علم الأحياء AP ®. توفر أهداف التعلم المدرجة في إطار المنهج الدراسي أساسًا شفافًا لدورة AP ® Biology ، وتجربة معملية قائمة على الاستفسار ، وأنشطة تعليمية ، وأسئلة اختبار AP ®. يدمج هدف التعلم المحتوى المطلوب مع واحد أو أكثر من الممارسات العلمية السبعة.

فكرة كبيرة 4 تتفاعل النظم البيولوجية ، وهذه الأنظمة وتفاعلاتها تمتلك خصائص معقدة.
الفهم الدائم 4. ب المنافسة والتعاون من الجوانب الهامة للنظم البيولوجية.
المعرفة الأساسية 4-ب 1 تؤثر التفاعلات بين الجزيئات على هيكلها ووظيفتها.
ممارسة العلوم 5.1 يمكن للطالب تحليل البيانات لتحديد الأنماط أو العلاقات.
هدف التعلم 4.17 الطالب قادر على تحليل البيانات لتحديد كيفية تأثير التفاعلات الجزيئية على الهيكل والوظيفة.

دعم المعلم

قد تكون فكرة أن الإنزيمات تساعد في حدوث تفاعلات كيميائية ، ولكنها لا تشارك في التفاعل الكيميائي ولا تتغير بواسطتها ، محيرة. شدد على أن الإنزيم والركيزة لا يرتبطان تساهميًا مع بعضهما البعض وأن الارتباط مؤقت. الشكل 6.16 مفيد في توضيح وظيفة الإنزيم. إذا تم ربط مركبين في واحد أثناء التفاعل ، وإذا تركوا بمفردهم لفترة كافية ، فإن جزيء الإنزيم يجعلهم قريبين بما يكفي لحدوث التفاعل بشكل أسرع. إذا تم تقسيم جزيء كبير إلى وحدات أصغر ، فإن الإنزيم يضغط على الجزيء ويسهل على الروابط التساهمية التي تمسك الجزيء أن تنكسر. في كلتا الحالتين ، يغير جزيء الإنزيم شكله بعد ربطه بالركيزة (الركائز). هذا يخلق مرحلة وسيطة من التفاعل ومركب الركيزة الإنزيمية. عندما يكتمل التفاعل وينفصل المنتج (المنتجات) ، يعود الإنزيم إلى شكله الأصلي.

تحتوي أسئلة تحدي ممارسة العلوم على أسئلة اختبار إضافية لهذا القسم والتي ستساعدك على التحضير لامتحان AP. تتناول هذه الأسئلة المعايير التالية:
[APLO 2.15] [APLO 4.8] [APLO 2.16]

المادة التي تساعد على حدوث تفاعل كيميائي هي محفز ، وتسمى الجزيئات الخاصة التي تحفز التفاعلات الكيميائية الحيوية بالإنزيمات. جميع الإنزيمات تقريبًا عبارة عن بروتينات ، تتكون من سلاسل من الأحماض الأمينية ، وهي تؤدي المهمة الحاسمة المتمثلة في خفض طاقات تنشيط التفاعلات الكيميائية داخل الخلية. تقوم الإنزيمات بذلك عن طريق الارتباط بجزيئات التفاعل ، والاحتفاظ بها بطريقة تجعل عمليات تكسير الروابط الكيميائية وتشكيل الرابطة تتم بسهولة أكبر. من المهم أن تتذكر أن الإنزيمات لا تغير ∆G من التفاعل. بمعنى آخر ، لا يغيرون ما إذا كان رد الفعل مفرط الطاقة (عفويًا) أو مسببًا للطاقة. هذا لأنها لا تغير الطاقة الحرة للمواد المتفاعلة أو المنتجات. إنها تقلل فقط من طاقة التنشيط المطلوبة للوصول إلى حالة الانتقال (الشكل 6.15).

موقع الإنزيم النشط وخصوصية الركيزة

المتفاعلات الكيميائية التي يرتبط بها الإنزيم هي ركائز الإنزيم. قد يكون هناك ركيزة واحدة أو أكثر ، اعتمادًا على تفاعل كيميائي معين. في بعض التفاعلات ، يتم تقسيم الركيزة أحادية التفاعل إلى منتجات متعددة. في حالات أخرى ، قد تتحد ركيزتان لتكوين جزيء أكبر. قد يدخل مفاعلان متفاعلان أيضًا في التفاعل ، حيث يتم تعديل كلاهما ، ويترك التفاعل كمنتجين. يسمى الموقع داخل الإنزيم حيث ترتبط الركيزة بالموقع النشط للإنزيم. الموقع النشط هو المكان الذي يحدث فيه "الإجراء" ، إذا جاز التعبير. نظرًا لأن الإنزيمات عبارة عن بروتينات ، فهناك مزيج فريد من بقايا الأحماض الأمينية (تسمى أيضًا السلاسل الجانبية ، أو مجموعات R) داخل الموقع النشط. كل بقايا تتميز بخصائص مختلفة. يمكن أن تكون المخلفات كبيرة أو صغيرة ، حمضية أو قاعدية ضعيفة ، محبة للماء أو كارهة للماء ، موجبة أو سالبة الشحنة ، أو محايدة. مزيج فريد من بقايا الأحماض الأمينية ، ومواقعها ، وتسلسلها ، وتركيبها ، وخصائصها ، يخلق بيئة كيميائية محددة للغاية داخل الموقع النشط. هذه البيئة المحددة مناسبة للارتباط ، وإن كان لفترة وجيزة ، بركيزة كيميائية معينة (أو ركائز). بسبب هذه المباراة الشبيهة بأحجية الصور المقطوعة بين الإنزيم وركائزه (التي تتكيف لإيجاد أفضل ملاءمة بين حالة الانتقال والموقع النشط) ، تُعرف الإنزيمات بخصوصية كل منها. ينتج "أفضل ملاءمة" عن جاذبية الشكل والمجموعة الوظيفية للأحماض الأمينية إلى الركيزة. يوجد إنزيم مطابق بشكل خاص لكل ركيزة ، وبالتالي ، لكل تفاعل كيميائي ، هناك مرونة أيضًا.

حقيقة أن المواقع النشطة مناسبة تمامًا لتوفير ظروف بيئية محددة تعني أيضًا أنها تخضع لتأثيرات البيئة المحلية. صحيح أن زيادة درجة حرارة البيئة تزيد بشكل عام من معدلات التفاعل ، المحفز بالإنزيم أو غير ذلك. ومع ذلك ، فإن زيادة أو خفض درجة الحرارة خارج النطاق الأمثل يمكن أن يؤثر على الروابط الكيميائية داخل الموقع النشط بطريقة تجعلها أقل ملاءمة لربط الركائز. ستؤدي درجات الحرارة المرتفعة في النهاية إلى إفساد الإنزيمات ، مثل الجزيئات البيولوجية الأخرى ، وهي عملية تغير الخصائص الطبيعية لمادة ما. وبالمثل ، يمكن أن يؤثر الرقم الهيدروجيني للبيئة المحلية أيضًا على وظيفة الإنزيم. بقايا الأحماض الأمينية في الموقع النشط لها خصائصها الحمضية أو الأساسية الخاصة بها والتي تعتبر مثالية للحفز. هذه البقايا حساسة للتغيرات في الأس الهيدروجيني التي يمكن أن تضعف الطريقة التي ترتبط بها جزيئات الركيزة. الأنزيمات مناسبة للعمل بشكل أفضل ضمن نطاق معين من الأس الهيدروجيني ، وكما هو الحال مع درجة الحرارة ، فإن قيم الأس الهيدروجيني القصوى (الحمضية أو القاعدية) للبيئة يمكن أن تتسبب في تغيير طبيعة الإنزيمات.

وظيفة الانزيم واللياقة المستحثة

لسنوات عديدة ، اعتقد العلماء أن ارتباط الركيزة الإنزيمية يحدث بطريقة "القفل والمفتاح" البسيطة. أكد هذا النموذج أن الإنزيم والركيزة يتناسبان معًا تمامًا في خطوة لحظية واحدة. ومع ذلك ، يدعم البحث الحالي وجهة نظر أكثر دقة تسمى الملاءمة المستحثة (الشكل 6.16). يتوسع نموذج الملاءمة المستحثة على نموذج القفل والمفتاح من خلال وصف تفاعل أكثر ديناميكية بين الإنزيم والركيزة. عندما يجتمع الإنزيم والركيزة معًا ، يتسبب تفاعلهما في حدوث تحول طفيف في بنية الإنزيم مما يؤكد ترتيب ارتباط مثالي بين الإنزيم وحالة انتقال الركيزة. يزيد هذا الارتباط المثالي من قدرة الإنزيم على تحفيز تفاعله.

ارتباط بالتعلم

عرض الرسوم المتحركة للملاءمة المستحثة في هذا الموقع.

  1. سيحدث إنتاج الطاقة عن طريق تحلل السكر بشكل أبطأ من عمل عضلات الهيكل العظمي بشكل صحيح.
  2. لن يحدث إنتاج الطاقة عن طريق تحلل السكر ، وستعمل العضلات الهيكلية بشكل صحيح.
  3. سيحدث إنتاج الطاقة عن طريق تحلل السكر بشكل غير منتظم أكثر من العضلات الهيكلية الطبيعية التي لن تعمل بشكل صحيح.
  4. لن يحدث إنتاج الطاقة عن طريق تحلل السكر لن تعمل العضلات الهيكلية بشكل صحيح.

عندما يربط الإنزيم ركائزه ، يتم تكوين مركب ركيزة إنزيم. يقلل هذا المركب من طاقة تنشيط التفاعل ويعزز تقدمه السريع بإحدى الطرق العديدة. على المستوى الأساسي ، تعزز الإنزيمات التفاعلات الكيميائية التي تنطوي على أكثر من ركيزة واحدة عن طريق تجميع الركائز معًا في الاتجاه الأمثل. يتم وضع المنطقة المناسبة (الذرات والسندات) لجزيء واحد جنبًا إلى جنب مع المنطقة المناسبة للجزيء الآخر الذي يجب أن يتفاعل معها. الطريقة الأخرى التي تعزز بها الإنزيمات تفاعل ركائزها هي خلق بيئة مثالية داخل الموقع النشط لحدوث التفاعل. قد تحدث تفاعلات كيميائية معينة بشكل أفضل في بيئة حمضية قليلاً أو بيئة غير قطبية. الخصائص الكيميائية التي تظهر من الترتيب الخاص لبقايا الأحماض الأمينية داخل موقع نشط تخلق بيئة مثالية لتفاعل ركائز الإنزيم المحددة.

لقد تعلمت أن طاقة التنشيط المطلوبة للعديد من التفاعلات تشمل الطاقة المستخدمة في معالجة الروابط الكيميائية أو تشويهها قليلاً بحيث يمكن كسرها بسهولة والسماح للآخرين بالإصلاح. يمكن للعمل الأنزيمي أن يساعد في هذه العملية. يمكن لمركب الركيزة الإنزيمية أن يخفض طاقة التنشيط عن طريق تشويه جزيئات الركيزة بطريقة تسهل كسر الرابطة ، مما يساعد على الوصول إلى حالة الانتقال. أخيرًا ، يمكن للإنزيمات أيضًا تقليل طاقات التنشيط من خلال المشاركة في التفاعل الكيميائي نفسه. يمكن أن توفر بقايا الأحماض الأمينية أيونات معينة أو مجموعات كيميائية تشكل في الواقع روابط تساهمية مع جزيئات الركيزة كخطوة ضرورية في عملية التفاعل. في هذه الحالات ، من المهم أن تتذكر أن الإنزيم سيعود دائمًا إلى حالته الأصلية عند اكتمال التفاعل. إحدى السمات المميزة للإنزيمات هي أنها تظل في النهاية دون تغيير من خلال التفاعلات التي تحفزها. بعد إجراء الإنزيم لتحفيز التفاعل ، فإنه يطلق منتجه (منتجاته).

اتصال ممارسة العلوم لدورات AP®

فكر في الأمر

AP Biology Investigation 13: نشاط إنزيم. يسمح لك هذا الاستقصاء بتصميم وإجراء تجارب لاستكشاف تأثيرات المتغيرات البيئية ، مثل درجة الحرارة ودرجة الحموضة ، على معدلات التفاعلات الأنزيمية.

دعم المعلم

هذا التحقيق المعملي هو تطبيق LO 4.17 و Science Practice 5.1 لأنك ستحلل البيانات التجريبية لتحديد كيفية تأثير الظروف البيئية المختلفة على بنية الإنزيم ووظيفته ، وبالتالي معدل التفاعلات المحفزة بالإنزيم.

يتوفر فحص معملي موسع للإنزيمات ، بما في ذلك تحديد تأثير الأس الهيدروجيني على عمل بيروكسيداز اللفت ، من College Board’s ® مختبرات AP Biology الاستقصائية: نهج قائم على الاستفسار، التحقيق 13.

السيطرة على التمثيل الغذائي من خلال تنظيم الانزيم

قد يبدو من المثالي أن يكون لديك سيناريو تتواجد فيه جميع الإنزيمات المشفرة في جينوم الكائن الحي في إمداد وفير وتعمل على النحو الأمثل في جميع الظروف الخلوية ، في جميع الخلايا ، في جميع الأوقات. في الواقع ، هذا بعيد كل البعد عن الواقع. تضمن مجموعة متنوعة من الآليات عدم حدوث ذلك. تختلف الاحتياجات والظروف الخلوية من خلية إلى أخرى ، وتتغير داخل الخلايا الفردية بمرور الوقت. تختلف متطلبات الطاقة والإنزيمات المطلوبة لخلايا المعدة عن تلك الموجودة في خلايا تخزين الدهون وخلايا الجلد وخلايا الدم والخلايا العصبية. علاوة على ذلك ، تعمل الخلية الهضمية بشكل أكثر صعوبة في معالجة العناصر الغذائية وتفكيكها خلال الوقت الذي يتبع الوجبة عن كثب مقارنة بساعات عديدة بعد الوجبة. نظرًا لاختلاف هذه المتطلبات والظروف الخلوية ، تختلف أيضًا كميات ووظائف الإنزيمات المختلفة.

نظرًا لأن معدلات التفاعلات الكيميائية الحيوية يتم التحكم فيها بواسطة طاقة التنشيط ، وتنخفض الإنزيمات وتحدد طاقات التنشيط للتفاعلات الكيميائية ، فإن الكميات النسبية وعمل مجموعة متنوعة من الإنزيمات داخل الخلية تحدد في النهاية التفاعلات التي ستستمر وبأي معدلات. يتم التحكم في هذا التحديد بإحكام. في بعض البيئات الخلوية ، يتم التحكم في نشاط الإنزيم جزئيًا بواسطة عوامل بيئية ، مثل درجة الحموضة ودرجة الحرارة. هناك آليات أخرى تتحكم من خلالها الخلايا في نشاط الإنزيمات وتحدد المعدلات التي تحدث بها التفاعلات الكيميائية الحيوية المختلفة.

تنظيم الإنزيمات بالجزيئات

يمكن تنظيم الإنزيمات بطرق إما تعزز أو تقلل من نشاطها. هناك العديد من الأنواع المختلفة للجزيئات التي تثبط أو تعزز وظيفة الإنزيم ، وتوجد آليات مختلفة للقيام بذلك. في بعض حالات تثبيط الإنزيم ، على سبيل المثال ، يكون جزيء المثبط مشابهًا بدرجة كافية للركيزة التي يمكنها الارتباط بالموقع النشط ومنع الركيزة ببساطة من الارتباط. عندما يحدث هذا ، يتم تثبيط الإنزيم من خلال التثبيط التنافسي ، لأن جزيء المثبط يتنافس مع الركيزة لربط الموقع النشط (الشكل 6.17). من ناحية أخرى ، في التثبيط غير التنافسي ، يرتبط جزيء المثبط بالإنزيم في مكان آخر غير الموقع النشط ، المسمى موقع التباين ، ولكنه لا يزال قادرًا على منع ارتباط الركيزة بالموقع النشط. ترتبط بعض جزيئات المثبط بالأنزيمات في مكان يؤدي فيه ارتباطها إلى تغيير توافقي يقلل من نشاط الإنزيم لأنه لم يعد يحفز تحويل الركيزة إلى منتج بشكل فعال.

ترتبط بعض جزيئات المثبط بالأنزيمات في مكان يؤدي فيه ارتباطها إلى حدوث تغيير توافقي يقلل من تقارب الإنزيم مع ركائزه. يسمى هذا النوع من التثبيط التثبيط الخيفي (الشكل 6.18). تتكون معظم الإنزيمات الخاضعة للتنظيم الخيفي من أكثر من عديد ببتيد واحد ، مما يعني أن لديهم أكثر من وحدة بروتينية فرعية. عندما يرتبط مثبط خيفي بإنزيم ، يتم تغيير جميع المواقع النشطة في الوحدات الفرعية للبروتين بشكل طفيف بحيث تربط ركائزها بكفاءة أقل. هناك منشطات خيفي وكذلك مثبطات. ترتبط المنشطات الخيفية بالمواقع الموجودة على إنزيم بعيدًا عن الموقع النشط ، مما يؤدي إلى تغيير توافقي يزيد من تقارب موقع (مواقع) الإنزيم النشط مع ركائزه (ركائزه).

اتصال يومي

اكتشاف الأدوية من خلال البحث عن مثبطات الإنزيمات الرئيسية في مسارات محددة

الإنزيمات هي المكونات الرئيسية لمسارات التمثيل الغذائي. إن فهم كيفية عمل الإنزيمات وكيف يمكن تنظيمها هو مبدأ أساسي وراء تطوير العديد من الأدوية الصيدلانية (الشكل 6.19) في السوق اليوم. يتعاون علماء الأحياء العاملون في هذا المجال مع علماء آخرين ، عادة كيميائيين ، لتصميم الأدوية.

ضع في اعتبارك العقاقير المخفضة للكوليسترول على سبيل المثال - وهو الاسم الذي يطلق على فئة العقاقير التي تقلل مستويات الكوليسترول في الدم. هذه المركبات هي في الأساس مثبطات لإنزيم اختزال HMG-CoA. اختزال HMG-CoA هو الإنزيم الذي يصنع الكوليسترول من الدهون في الجسم. عن طريق تثبيط هذا الإنزيم ، يمكن خفض مستويات الكوليسترول المركب في الجسم. وبالمثل ، فإن الأسيتامينوفين هو مثبط لإنزيم انزيمات الأكسدة الحلقية. في حين أنه فعال في توفير الراحة من الحمى والالتهابات (الألم) ، إلا أن آلية عمله لا تزال غير مفهومة تمامًا.

كيف يتم تطوير الأدوية؟ يتمثل أحد التحديات الأولى في تطوير الدواء في تحديد الجزيء المحدد الذي يهدف الدواء إلى استهدافه. في حالة الستاتينات ، فإن اختزال HMG-CoA هو الهدف الدوائي. يتم تحديد أهداف الأدوية من خلال البحث المضني في المختبر. تحديد الهدف وحده ليس كافيًا يحتاج العلماء أيضًا إلى معرفة كيفية عمل الهدف داخل الخلية والتفاعلات التي تنحرف في حالة المرض. بمجرد تحديد الهدف والمسار ، تبدأ العملية الفعلية لتصميم الدواء. خلال هذه المرحلة ، يعمل الكيميائيون وعلماء الأحياء معًا لتصميم وتوليف الجزيئات التي يمكنها إما منع تفاعل معين أو تنشيطه. ومع ذلك ، فهذه ليست سوى البداية: إذا وعندما نجح نموذج أولي للدواء في أداء وظيفته ، فيجب أن يخضع للعديد من الاختبارات من في المختبر تجارب على التجارب السريرية قبل أن تحصل على موافقة إدارة الغذاء والدواء الأمريكية (FDA) ليتم طرحها في السوق.

  1. دواء يزيد من مستويات اختزال HMG-CoA
  2. دواء يقلل من مستويات انزيمات الأكسدة الحلقية
  3. دواء يقلل من مستويات الدهون في الجسم
  4. دواء يمنع عمل الاسيتامينوفين

العديد من الإنزيمات لا تعمل على النحو الأمثل ، أو حتى على الإطلاق ، ما لم ترتبط بجزيئات مساعدة معينة غير بروتينية ، إما مؤقتًا من خلال الروابط الأيونية أو الهيدروجينية أو بشكل دائم من خلال روابط تساهمية أقوى. نوعان من الجزيئات المساعدة هما العوامل المساعدة والإنزيمات المساعدة. يعزز الارتباط بهذه الجزيئات التشكل والوظيفة الأمثل لأنزيمات كل منها. العوامل المساعدة هي أيونات غير عضوية مثل الحديد (Fe ++) والمغنيسيوم (Mg ++). أحد الأمثلة على الإنزيم الذي يتطلب أيونًا معدنيًا كعامل مساعد هو الإنزيم الذي يبني جزيئات DNA ، DNA polymerase ، الذي يتطلب وجود أيون زنك مرتبط (Zn ++) ليعمل. الإنزيمات المساعدة هي جزيئات عضوية مساعدة ، لها بنية ذرية أساسية تتكون من الكربون والهيدروجين ، وهي ضرورية لعمل الإنزيم. المصادر الأكثر شيوعًا للأنزيمات المساعدة هي الفيتامينات الغذائية (الشكل 6.20). بعض الفيتامينات هي مقدمة للإنزيمات المساعدة والبعض الآخر يعمل مباشرة مثل الإنزيمات المساعدة. فيتامين سي هو أنزيم للعديد من الإنزيمات التي تشارك في بناء عنصر النسيج الضام المهم ، وهو الكولاجين. يعد التحفيز بواسطة مركب متعدد الإنزيمات يسمى بيروفات ديهيدروجينيز خطوة مهمة في تكسير الجلوكوز لإنتاج الطاقة. Pyruvate dehydrogenase عبارة عن مركب من عدة إنزيمات تتطلب في الواقع عاملًا مساعدًا واحدًا (أيون المغنيسيوم) وخمسة أنزيمات عضوية مختلفة لتحفيز تفاعلها الكيميائي المحدد. لذلك ، يتم تنظيم وظيفة الإنزيم ، جزئيًا ، من خلال وفرة من العوامل المساعدة والأنزيمات المساعدة المختلفة ، والتي يتم توفيرها بشكل أساسي من خلال الأنظمة الغذائية لمعظم الكائنات الحية.

تجزئة الإنزيم

في الخلايا حقيقية النواة ، عادة ما يتم تجزئة الجزيئات مثل الإنزيمات إلى عضيات مختلفة. هذا يسمح لمستوى آخر من تنظيم نشاط الإنزيم. يمكن وضع الإنزيمات المطلوبة فقط لعمليات خلوية معينة بشكل منفصل مع ركائزها ، مما يسمح بتفاعلات كيميائية أكثر كفاءة. تتضمن الأمثلة على هذا النوع من تنظيم الإنزيم بناءً على الموقع والقرب الإنزيمات المشاركة في المراحل الأخيرة من التنفس الخلوي ، والتي تحدث حصريًا في الميتوكوندريا ، والإنزيمات المشاركة في هضم الحطام الخلوي والمواد الغريبة الموجودة داخل الجسيمات الحالة.

تثبيط ردود الفعل في المسارات الأيضية

يمكن للجزيئات تنظيم وظيفة الإنزيم بعدة طرق. ومع ذلك ، يبقى سؤال رئيسي: ما هي هذه الجزيئات ومن أين أتت؟ بعضها عبارة عن عوامل مساعدة وأنزيمات مساعدة وأيونات وجزيئات عضوية ، كما تعلمت. ما هي الجزيئات الأخرى في الخلية التي توفر تنظيمًا إنزيميًا ، مثل التعديل الخيفي والتثبيط التنافسي وغير التنافسي؟ الجواب هو أن مجموعة متنوعة من الجزيئات يمكنها أداء هذه الأدوار. Some of these molecules include pharmaceutical and non-pharmaceutical drugs, toxins, and poisons from the environment. Perhaps the most relevant sources of enzyme regulatory molecules, with respect to cellular metabolism, are the products of the cellular metabolic reactions themselves. In a most efficient and elegant way, cells have evolved to use the products of their own reactions for feedback inhibition of enzyme activity. Feedback inhibition involves the use of a reaction product to regulate its own further production (Figure 6.21). The cell responds to the abundance of specific products by slowing down production during anabolic or catabolic reactions. Such reaction products may inhibit the enzymes that catalyzed their production through the mechanisms described above.

The production of both amino acids and nucleotides is controlled through feedback inhibition. Additionally, ATP is an allosteric regulator of some of the enzymes involved in the catabolic breakdown of sugar, the process that produces ATP. In this way, when ATP is abundant, the cell can prevent its further production. Remember that ATP is an unstable molecule that can spontaneously dissociate into ADP. If too much ATP were present in a cell, much of it would go to waste. On the other hand, ADP serves as a positive allosteric regulator (an allosteric activator) for some of the same enzymes that are inhibited by ATP. Thus, when relative levels of ADP are high compared to ATP, the cell is triggered to produce more ATP through the catabolism of sugar.

دعم المعلم

Ask students which inhibition is more effective at slowing or limiting the reaction? Relate this to the examples available and discuss why these would be used in specific instances.

Have the class research antimicrobial treatments that are based on enzyme inhibition, not on the administration of traditional antibiotics.

Enzymes are not changed by the chemicals they facilitate therefore, they can be used repeatedly. Yet, how do you keep them from catalyzing reactions when you do not need or want them to react anymore? If enzymes could not be controlled, the reactions would continue until the substrates were depleted, which is not a good situation for a living organism. Competitive and noncompetitive inhibition explains the control of enzyme activity. Research several examples of both in living organisms and explain why they are necessary. Amino acid production is one useful example. Amino acids are required for protein production, but too high a level of any amino acid is toxic, so the pathways must be controlled. Use the feedback inhibition of several pathways as examples.


شاهد الفيديو: علم الأحياء: تركيب الخلية (شهر نوفمبر 2022).