معلومة

ما هو رد الفعل الذي لا رجعة فيه؟

ما هو رد الفعل الذي لا رجعة فيه؟


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

توجد ردود فعل ذات قيم سلبية كبيرة لـ Delta G. لماذا هذه ردود الفعل لا رجوع فيها؟ كما هو الحال في: من بين 10 خطوات لتحلل السكر ، هناك 3 خطوات لا رجعة فيها. أحتاج إلى تفسير لماذا لا رجعة فيها.


مصطلح "لا رجعة فيه" يعني أن رد الفعل العكسي نادر الحدوث بحيث يعتبر ضئيلاً. هذا يعني أنك لست مضطرًا إلى التفكير في التوازن ، كما يجب عليك القيام بردود فعل قابلة للعكس. بدلاً من ذلك ، يمكنك افتراض أن جميع المواد المتفاعلة ستصبح منتجًا في النهاية.

كما ذكرت ، هذا صحيح بالنسبة لردود الفعل التي تحتوي على طاقة خالية من جيبس ​​سلبية للغاية. تذكر صياغة طاقة جيبس ​​الحرة بدلالة ثابت التوازن:
$$ Delta G ^ o = -RTln (K) $$

يمكن إعادة كتابة هذا على النحو التالي: $$ K = e ^ {- Delta G ^ o / RT} $$

نظرًا لأن $ Delta G ^ o $ يصبح سالبًا جدًا ، يمكنك أن ترى أن $ K $ يصبح إيجابيًا للغاية.

ثابت equlibrium له تعريفان مفيدان. أولاً ، هي نسبة المنتجات إلى المواد المتفاعلة. لذلك ، عندما يصبح $ K $ موجبًا للغاية ، فإن نسبة توازن المنتجات إلى المتفاعلات تقترب من اللانهاية ، مما يعني أنه سيتم استهلاك جميع المواد المتفاعلة.

الأكثر فائدة هو تعريف ثابت التوازن كنسبة لمعدلات التفاعل الأمامي والعكسي. من هذا التعريف يمكننا أن نرى أنه عندما يصبح $ K $ كبيرًا جدًا ، فإن نسبة معدلات رد الفعل الأمامي والعكس تقترب من اللانهاية. هذا يعني ذاك يصبح معدل التفاعل العكسي ضئيلًا مقارنة بمعدل التفاعل الأمامي. هذا هو بالضبط ما يعنيه أن تكون لا رجوع فيه.

لاحظ أنه من الممكن تقديم (ما أعتقده) حجة أكثر إقناعًا باستخدام مفهوم طاقة التنشيط ، باستخدام مسلمة هاموند لوصف طبيعة الحالة الانتقالية. إذا كنت ترغب في ذلك ، يمكنني كتابة هذا. ومع ذلك ، أعتقد أن الحجة المذكورة أعلاه يمكن فهمها بسهولة أكبر مع خلفية الكيمياء الأساسية.


ما إذا كان التفاعل قابلاً للانعكاس أو لا رجوع فيه ، في وجود أو عدم وجود إنزيم ، لا علاقة له بطاقة التنشيط. يعمل الإنزيم على خفض طاقة التنشيط في كلا الاتجاهين.

يكون التفاعل قابلاً للانعكاس أو لا رجوع فيه اعتمادًا على الظروف التي يحدث فيها هذا التفاعل. إذا كان هناك تركيز عالٍ مستدام من الركائز ، فإن معظم تدفق التفاعل ينتقل من الركائز إلى المنتجات ، ويكون التفاعل عمليًا لا رجوع فيه. يحدث الشيء نفسه في الاتجاه الآخر. لاحظ أن ما إذا كانت التركيزات عالية بما يكفي أم لا تعتمد على الثوابت الحركية المعنية.


  • تشكل الذرات روابط كيميائية مع ذرات أخرى وبالتالي تحصل على الإلكترونات التي تحتاجها لتحقيق تكوين إلكتروني ثابت.
  • تسمى المواد المستخدمة في بداية التفاعل الكيميائي المواد المتفاعلة والمواد الموجودة في نهاية التفاعل تُعرف بالمنتجات.
  • بعض التفاعلات قابلة للعكس وستصل إلى توازن نسبي بين المواد المتفاعلة والمنتجات: حالة تسمى التوازن.
  • عادةً ما يتم رسم سهم بين المواد المتفاعلة والمنتجات للإشارة إلى اتجاه التفاعل الكيميائي.
  • المتفاعل: أي من المشاركين حاضر في بداية تفاعل كيميائي.
  • مركب: أصغر جسيم لمركب معين يحتفظ بالخصائص الكيميائية لذلك المركب ذرتين أو أكثر مرتبطة ببعضها البعض بواسطة روابط كيميائية.
  • تفاعل: تحول يتم فيه تحويل مادة أو أكثر إلى مادة أخرى عن طريق التوليف أو التحلل

ترجع التحولات التي لا رجعة فيها في دورة الخلية إلى ردود الفعل على مستوى الأنظمة

يُعتقد عمومًا أن عدم رجوع تحولات دورة الخلية ينجم عن التحلل الذي لا رجعة فيه لبروتينات تنظيمية معينة. نجادل بأن التحولات التي لا رجعة فيها في دورة الخلية (أو في أي نظام تحكم جزيئي آخر) لا يمكن أن تُعزى إلى جزيء واحد أو تفاعل ، ولكنها مشتقة من إشارات التغذية الراجعة في شبكات التفاعل. يتم دعم وجهة نظر اللارجعة هذه على مستوى الأنظمة من خلال العديد من الملاحظات التجريبية.

الخاصية الأساسية للخلايا هي قدرتها على الاستجابة للمنبهات. يمكن أن تكون الاستجابات قابلة للعكس أو لا رجوع فيها ، اعتمادًا على كيفية تفاعل الخلية مع المنبه الذي يتم تطبيقه أولاً ثم سحبه 1. إذا عادت الخلية إلى حالتها الأصلية بعد التحفيز ، تكون الاستجابة قابلة للعكس. إذا استمرت الخلية في حالة متغيرة بعد التحفيز ، فإن الانتقال لا رجوع فيه. الاستجابات التي لا رجوع عنها ضرورية للتنمية ، لأنها توفر الاتجاهية (نقطة اللاعودة) للعملية. تتمثل إحدى المشكلات المهمة في فسيولوجيا الخلية في تحديد الآليات الجزيئية المسؤولة عن الاستجابات الخلوية التي لا رجعة فيها. هنا ، نعالج هذه المشكلة في سياق التقدم من خلال دورة انقسام الخلايا حقيقية النواة ، وهي عملية تنموية دورية مدفوعة بتحولات لا رجعة فيها.


ما هي مثبطات الانزيم؟

تعمل مثبطات الإنزيم على إبطاء معدل تفاعل تحفيز الإنزيم عن طريق التدخل في الإنزيم بشكل ما. هناك نوعان رئيسيان من المثبطات:

1. لا رجعة فيه مثبطات - ترتبط هذه الجزيئات بشكل دائم للانزيم. هذا يعني أن الإنزيم قد تغير ، وبالتالي لم يعد موقعه النشط قادرًا على الارتباط بجزيء الركيزة الخاص به. لذلك ، فإن المثبطات التي لا رجعة فيها تقلل بشكل فعال من عدد الإنزيمات العاملة المتاحة ، مما يبطئ معدل التفاعل. مثال على مثبط لا رجعة فيه هو سم استقلابي يسمى سيانيد البوتاسيوم - يعمل عن طريق تثبيط إنزيم السيتوكروم أوكسيديز بشكل لا رجعة فيه ، والذي يوجد في سلسلة نقل الإلكترون (جزء أساسي من التنفس في خلايانا). إذا كان هناك عدد أقل من إنزيمات أوكسيديز السيتوكروم العاملة ، فإن إنتاج ATP يكون محدودًا ويمكن أن يكون لذلك عواقب وخيمة.

2. تفريغ مثبطات - ترتبط هذه الجزيئات مؤقتا إلى الإنزيم ، وبالتالي يكون التثبيط قابلاً للعكس. يمكن أن تكون المثبطات التنافسية القابلة للانعكاس تنافسية وغير تنافسية وغير تنافسية.

قابل للعكس التنافسي تعمل مثبطات الإنزيم من خلال 'المتنافسةمع الركيزة الخاصة بالموقع النشط على الإنزيم ، حيث أن لها شكلًا مشابهًا لجزيء الركيزة. على الرغم من تركيبها في الموقع النشط ، تعمل المثبطات القابلة للانعكاس التنافسية من خلال عدم تفاعلها نظرًا لأن لها بنية مختلفة عن الركيزة. هذا يعني أن عددًا أقل من جزيئات الركيزة قادرة على الارتباط بالإنزيم ، وبالتالي ينخفض ​​معدل التفاعل. نظرًا لأن المانع والركيزة يتنافسان ، فإن مستوى التثبيط يعتمد على التركيزات النسبية للمثبط والركيزة ، أي يمكن التغلب على التثبيط عن طريق زيادة تركيز الركائز.

غير قابل للانعكاس غير التنافسي تعمل مثبطات الإنزيم عن طريق منع تكوين معقدات الإنزيم. ترتبط بموقع على الإنزيم ليس الموقع النشط ، مما يغير البنية الثلاثية الأبعاد للإنزيم. هذا يعني أن الإنزيم غير قادر على تحفيز التفاعل ، وبالتالي لا يمكن أن تشكل الركيزة المنتج. لا يتنافس المانع مع الركيزة هنا ، وبالتالي فإن المثبطات غير التنافسية لا تتأثر بتركيزات الركيزة. وتجدر الإشارة إلى أن المثبطات غير التنافسية يمكن أيضًا أن تكون لا رجعة فيها.

قابل للعكس غير قادر على المنافسة مثبطات الانزيم ترتبط فقط الى مركب الركيزة الانزيم. لذلك ، تتطلب هذه المثبطات تكوين مركب ركيزة إنزيم.

تلعب مثبطات الإنزيم دورًا مهمًا في الكائنات الحية ، كما اعتادت عليها تنظيم التفاعلات الأيضية. على سبيل المثال ، يمكن للمنتج النهائي في مسار التمثيل الغذائي أن يتفاعل ويعمل كمثبط غير تنافسي لأحد الإنزيمات السابقة ، مما يؤدي بدوره إلى تقليل كمية المنتج الذي يتم تكوينه. هذا يعني أن التفاعل الأيضي يمكن أن يتحكم في نفسه ، حيث أن المزيد من المنتجات سيؤدي إلى مزيد من تثبيط المسار ، وبالتالي فإن أشكال أقل من المنتجات - وهذا ما يسمى منع ردود الفعل.


هل يعني ارتفاع + ∆G أن التفاعل لا رجوع فيه (ولا يمكن تحقيق التوازن) أم أن رد الفعل يقع على اليمين؟

تشير القيمة الموجبة لـ ∆G إلى أن التفاعل ليس تلقائيًا في الاتجاه المكتوب ، وتشير القيمة العالية لـ Keq إلى أن التوازن يكمن في اليمين.

تفسير:

تكون ردود الفعل عفوية عندما يكون التغيير في الطاقة الحرة (G) سالبًا. (العفوي لا يعني المعدل ، الاتجاه المفضل فقط).
نظرًا لأن ∆G = ∆H- T∆S ، تميل التفاعلات إلى أن تكون مفضلة إذا كان التغيير في المحتوى الحراري (∆H) سالبًا (تفاعل طارد للحرارة ، يذهب إلى طاقة محتملة أقل) ، والتغيير في الانتروبيا (S) إيجابي ( يزيد النظام في الفوضى ،)
إذا كانت ∆H سالبة وكانت ∆S موجبة ، يكون التفاعل تلقائيًا في جميع درجات الحرارة.
إذا كانت ∆H موجبة و S سلبية ، فإن رد الفعل لا يكون أبدًا تلقائيًا.
إذا كان كل من ∆H و S سالبين ، فقد يكون التفاعل تلقائيًا عند درجات حرارة منخفضة ، ولكن عندما يصبح T∆S أكبر من ∆H ، فلن يكون التفاعل تلقائيًا.
إذا كان كل من ∆H و S موجبين ، فسيصبح التفاعل تلقائيًا عندما تتجاوز T∆S ∆H.

أعتقد أنك قد اختلطت الأمر.

يشير # DeltaG # الإيجابي الكبير إلى تفاعل غير تلقائي (أي أن الاتجاه العكسي سريع جدًا) ، وهو أمر لا رجوع فيه في الاتجاه العكسي ، وليس الاتجاه الأمامي.

تحتوي تفاعلات التوازن بالضرورة على #DeltaG = 0 # ، لذلك لا يمكن أن يكمن التوازن في أي من الجانبين ولا يمكن الرجوع فيه في نفس الوقت.

ضع في اعتبارك انحراف للتغيير في الطاقة الحرة لجيبس # DeltaG # من الحالة القياسية:


الفرق بين تثبيط إنزيم عكسي وغير قابل للانعكاس

تعريف

يشير تثبيط الإنزيم العكسي إلى عملية مثبطات الارتباط بالإنزيم من خلال التفاعلات غير التساهمية بحيث تسمح ، بمجرد إزالتها ، باستعادة وظيفة الإنزيم. وفي الوقت نفسه ، يشير تفاعل الإنزيم غير القابل للعكس إلى عملية مثبطات الارتباط بالإنزيم من خلال التفاعلات التساهمية بحيث يستغرق تفككها وقتًا طويلاً ، مما يؤدي إلى إزالة عمل الإنزيم بشكل دائم.

نوع ربط المانع

في تثبيط الإنزيم القابل للانعكاس ، ترتبط المثبطات من خلال التفاعلات غير التساهمية مثل الروابط الهيدروجينية والتفاعلات الكارهة للماء والروابط الأيونية. في المقابل ، في تثبيط الإنزيم الذي لا رجعة فيه ، ترتبط المثبطات من خلال التفاعلات التساهمية ، التي تعدل بقايا الأحماض الأمينية بواسطة مجموعات وظيفية تفاعلية.

تفكك مجمع مثبط الإنزيم

في تثبيط الإنزيم القابل للانعكاس ، يتفكك مركب مثبط الإنزيم بسرعة ، لكن مركب مثبط الإنزيم يتفكك ببطء شديد في تثبيط الإنزيم الذي لا رجعة فيه.

استعادة المنع

يمكن استعادة تثبيط الإنزيم القابل للانعكاس ، لكن تثبيط الإنزيم الذي لا رجعة فيه يستغرق وقتًا طويلاً لاستعادته.

أنواع

أربعة أنواع من تثبيط الإنزيم القابل للانعكاس هي تثبيط تنافسي ، غير تنافسي ، غير تنافسي ، ومختلط ، بينما يحدث تثبيط إنزيم لا رجعة فيه من خلال التثبيط التساهمي للموقع النشط للإنزيم.

أمثلة على المثبطات

تتضمن بعض أمثلة مثبطات الإنزيم القابلة للعكس DHFR والأدوية المضادة للفيروسات مثل ريتونافير وأوسيلتاميفير وتيبرانافير وما إلى ذلك. المطهرات مثل التريكلوسان ، إلخ.

استنتاج

تثبيط الإنزيم العكسي هو عملية تثبيط عمل الإنزيم بشكل مؤقت. لذلك ، مع إزالة العمل المثبط ، يمكن استعادة وظيفة الإنزيم. أيضًا ، ترتبط المثبطات القابلة للعكس بالإنزيم من خلال التفاعلات غير التساهمية. وبالتالي ، فإنه يسمح بالتفكك السريع لمركب مثبط الإنزيم ، واستعادة وظيفة الإنزيم. في المقابل ، فإن تثبيط الإنزيم الذي لا رجعة فيه هو عملية تثبيط دائم لوظيفة الإنزيم. لذلك ، يستغرق تفكك مركب مثبط الإنزيم وقتًا طويلاً. علاوة على ذلك ، ترتبط جزيئات المثبط تساهميًا ببقايا الموقع النشط للإنزيم ، مما يمنع تكوين مركب الركيزة الإنزيمية. وفقًا لهذه الحسابات ، يتمثل الاختلاف الرئيسي بين تثبيط الإنزيم القابل للانعكاس وغير القابل للعكس في آلية ارتباط المثبطات بالإنزيم والتأثيرات المترتبة على ذلك.

مراجع:

1. "18.8 تثبيط إنزيم". أساسيات الكيمياء العامة والعضوية والبيولوجية ، المجلد. 1.0 متوفر هنا.

الصورة مجاملة:

1. & # 8220DHFR مثبط الميثوتريكسيت & # 8221 بواسطة Thomas Shafee & # 8211 العمل الخاص (CC BY 4.0) عبر Commons Wikimedia
2. & # 8220 أنواع التثبيط en & # 8221 بواسطة fullofstars & # 8211 en: Image: Inhibition.png (PD) (المجال العام) عبر Commons Wikimedia
3. & # 8220DIF رد فعل & # 8221 بواسطة TimVickers & # 8211 العمل الخاص (المجال العام) عبر ويكيميديا ​​كومنز

نبذة عن الكاتب: لاكنه

لاكنا ، خريجة البيولوجيا الجزيئية والكيمياء الحيوية ، هي عالمة أحياء جزيئية ولديها اهتمام واسع وحاد باكتشاف الأشياء ذات الصلة بالطبيعة


يُظهر علماء الأحياء أن التطور لا يمكن التنبؤ به ولا رجوع فيه

اشتهر المنظر التطوري ستيفن جاي جولد لوصف تطور البشر والكائنات الواعية الأخرى بأنه صدفة تاريخية. إذا تمكنا من العودة ملايين السنين إلى الوراء و "تشغيل شريط الحياة مرة أخرى" ، كما قال ، فإن التطور سيتبع مسارًا مختلفًا.

تقدم دراسة أجراها علماء الأحياء في جامعة بنسلفانيا الآن دليلاً على صحة غولد ، على المستوى الجزيئي: التطور لا يمكن التنبؤ به ولا رجوع فيه. باستخدام محاكاة البروتين المتطور ، أظهروا أن الطفرات الجينية التي يقبلها التطور تعتمد عادةً على الطفرات التي ظهرت من قبل ، ويصبح من الصعب بشكل متزايد عكس الطفرات التي يتم قبولها مع مرور الوقت.

يتكون فريق البحث من باحثي ما بعد الدكتوراه والمؤلفين الرئيسيين المشاركين بريمال شاه وديفيد إم ماكاندليش والبروفيسور جوشوا ب. أبلغوا عن النتائج التي توصلوا إليها في الطبعة المبكرة لهذا الأسبوع من وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم.

تركز الدراسة حصريًا على نوع التطور المعروف باسم الانتقاء المطهر ، والذي يفضل الطفرات التي ليس لها تأثير صغير أو ليس لها سوى تأثير ضئيل في بيئة ثابتة. هذا على عكس التكيف ، حيث يتم اختيار الطفرات إذا كانت تزيد من لياقة الكائن الحي في بيئة جديدة. تنقية التحديد هو إلى حد بعيد نوع التحديد الأكثر شيوعًا.

قال بلوتكين: "إنه أبسط أنواع التطور وأكثرها مملًا يمكنك تخيلها". "تنقية الانتقاء هو مجرد مطالبة الكائن الحي بفعل ما يفعله والاستمرار في القيام به بشكل جيد."

كنموذج تطوري ، استخدم فريق Penn البروتين البكتيري argT ، والذي يُعرف هيكله ثلاثي الأبعاد. يعني صغر حجمها أن الباحثين يمكنهم التنبؤ بشكل موثوق بكيفية تأثير طفرة جينية معينة على استقرار البروتين.

باستخدام نموذج حسابي ، قاموا بمحاكاة تطور البروتين خلال ما يقرب من 10 ملايين سنة عن طريق إدخال الطفرات بشكل عشوائي ، وقبولها إذا لم تؤثر بشكل كبير على استقرار البروتين ورفضها إذا حدث ذلك. ثم قاموا بفحص أزواج من الطفرات ، وسألوا عما إذا كان سيتم قبول الطفرة اللاحقة لو لم يتم إجراء الطفرة السابقة.

وقال بلوتكين: "نفس الطفرات التي قبلها التطور عندما تم اقتراحها ، لو تم اقتراحها في وقت مبكر جدًا ، لكانت ضارة وسيتم رفضها".

هذه النتيجة - أن الطفرات اللاحقة كانت تعتمد على الطفرات السابقة - توضح سمة تُعرف باسم الطوارئ. بعبارة أخرى ، فإن الطفرات التي يقبلها التطور تتوقف على الطفرات السابقة لتخفيف آثارها.

ثم طرح الباحثون سؤالًا مختلفًا وعكسيًا: ما إذا كان من الممكن عكس طفرة سابقة مع الحفاظ على استقرار البروتين. وجدوا أن الجواب كان لا. أصبحت الطفرات "راسخة" ويصعب على نحو متزايد العودة مع مرور الوقت دون أن يكون لها تأثير مزعزع للاستقرار على البروتين.

وقال شاه: "في كل نقطة زمنية ، إذا أجريت تبديلًا ، فلن ترى تغييرًا كبيرًا في الاستقرار". "ولكن ، بعد عدد معين من التغييرات على البروتين ، إذا عدت وحاولت عكس التغيير السابق ، تبدأ بنية البروتين في الانهيار."

كانت مفاهيم الطوارئ والتحصين معروفة جيدًا لوجودها في التطور التكيفي ، ولكن كان من المفاجئ للباحثين العثور عليها تحت الانتقاء المطهر.

وقال بلوتكين "اعتقدنا أننا سنحاول هذا فقط من خلال تنقية الاختيار ونرى ما حدث وفوجئنا بمعرفة مقدار الاحتمالات والتحصين". "ما يخبرنا به هذا هو أنه ، بالمعنى العميق ، لا يمكن التنبؤ بالتطور ولا رجوع فيه إلى حد ما بسبب التفاعلات بين الطفرات."

تُعرف مثل هذه التفاعلات ، عندما يعتمد تأثير طفرة على تأثير آخر ، باسم epistasis. وجد تحقيق الباحثين أنه بشكل غير متوقع ، فإن تنقية الانتقاء تثري الطفرات المعرفية على عكس الطفرات التي هي مجرد مادة مضافة. أوضح بلوتكين أن هذا يرجع إلى أن تنقية الانتقاء تفضل الطفرات التي لها تأثير ضئيل. إما أن يكون للطفرة تأثير بسيط من تلقاء نفسها ، أو يمكن أن يكون لها تأثير ضئيل لأن طفرة أخرى سابقة خففت من تأثيرات الطفرة الحالية. وبالتالي سيتم تفضيل الطفرات التي تعتمد على الطفرات السابقة.

قال ماكاندليش: "تُظهر دراستنا ، وهذا معروف منذ فترة طويلة ، أن معظم الاستبدالات التي تحدث هي بدائل لها تأثيرات صغيرة". "لكن المثير للاهتمام هو أننا وجدنا أن البدائل التي لها تأثيرات صغيرة تتغير بمرور الوقت."

أحد الآثار المترتبة على هذه النتائج هو أن التنبؤ بمسار التطور ، كما قد يرغب المرء ، على سبيل المثال ، في تخمين متعلم بشأن سلالة الإنفلونزا التي قد تنشأ في عام معين ، ليس بالأمر السهل.

قال بلوتكين: "إن الطريقة التي تحدث بها هذه الاستبدالات ، نظرًا لأنها تعتمد بشكل كبير على ما حدث من قبل ، تجعل التنبؤات بالتطور طويل الأمد صعبة للغاية".

يأمل الباحثون في الشراكة مع مجموعات أخرى في المستقبل لإجراء تجارب معملية على الميكروبات لتأكيد أن تطور العالم الحقيقي يدعم نتائجهم.

وبينما كان تعليق غولد حول إعادة تشغيل شريط الحياة إشارة إلى المقدار الكبير من العشوائية المتأصلة في مسار التطور ، تقترح هذه الدراسة سببًا أكثر دقة يجعل التشغيل يبدو مختلفًا.

قال بلوتكين: "هناك قدر هائل من الاحتمالات في التطور". "مهما كانت الطفرات التي تحدث أولاً ، فإنها تمهد الطريق لما هو مسموح به من الطفرات اللاحقة الأخرى. في الواقع ، يوجه التاريخ التطور إلى مسار معين. سيكون شريط الحياة الشهير لجولد مختلفًا تمامًا إذا تم إعادة تشغيله ، بل سيكون أكثر اختلافًا مما قد يتخيله غولد."


تعريف تفاعل التراص

تفاعل التراص هو فحص مصل ينتج عنه التكتل من المواد المتفاعلة (المستضدات والأجسام المضادة) لتشكيل كتلة مجمعة مرئية كبيرة. إنه ينطوي على خلط مستضدات كبيرة أو جسيمات مع المصل المضاد الذي يحتوي على أجسام مضادة على المصفوفات الصلبة مثل الجانب الزجاجي أو لوحة ميكروتيتر أو أنابيب الاختبار.

يحدث التراص بين المستضد والجسم المضاد عند درجة الحرارة المثلى ودرجة الحموضة والقوة الأيونية للمحلول. يؤدي الجمع بين كل من المواد المتفاعلة ، أي المستضد والجسم المضاد إلى تكوين شبكة أو شبكة جسم مضاد للمستضد على أنها "كتل مرئية". المثال الأكثر شيوعًا على تفاعل التراص هو "فصيلة الدم”.

تاريخ

عاممكتشف اكتشاف
1896هربرت إدوارد دورهام وماكس فون جروبرقدم نظرية "التراص النوعي"
1862-1926فرناند فيدالإدخال تراص Widal لتشخيص حمى التيفوئيد
1900كارل لاندشتاينرإدخال تصنيف الدم على أساس مبدأ "التراص"

مبدأ تفاعل التراص

يعتمد مبدأ تفاعل التراص على "تكتل المستضد والأجسام المضادة". مثل تفاعل الترسيب ، فإنه يتضمن أيضًا ارتباط مولد الضد والجسم المضاد في منطقة التكافؤ ، حيث يكون تركيز كلاهما في حالة توازن. تمتلك الأجسام المضادة شكل y مع موقعين Fab مصنوعان من المنطقة شديدة التغير ، والتي تستهدف محددات مستضد معينة أو حواتم مستضد.

يشبه ارتباط مولد الضد والجسم المضاد "نموذج مفتاح القفل". لذلك ، يمكننا أخذ مرجع من خلال اعتبار حواتم مستضد كمفتاح ومواقع Fab لجسم مضاد كقفل. وبالتالي ، فإن الحاتمة المحددة سوف تتناسب مع شق الجسم المضاد & # 8217s مواقع Fab.

خطوات التراص

يتضمن تفاعل التراص خطوتين:

  1. التحسس: إنها المرحلة الأولية حيث يتم ربط المستضد والجسم المضاد. تؤثر درجة الحرارة ودرجة الحموضة والقوة الأيونية وفترة الحضانة على كفاءة التحسس أو الارتباط. التحسس ليس رد فعل مرئي.
  2. تشكيل شعرية: إنها المرحلة الثانوية حيث يشكل الجسم المضاد والمستضد متعدد التكافؤ شبكة مستقرة تسمى "بنية". توجد الشبكة بتكوين يشبه الشبكة ، والذي يتكون من شبكة مستقرة بين مستضد حساس والجسم المضاد. يستغرق الأمر وقتًا طويلاً حتى يحدث أكثر من التحسس. شعرية هو رد فعل مرئي.

كم عدد التفاعلات التي لا رجعة فيها في تحلل السكر؟

في تحلل السكر، ال تفاعلات يتم تحفيزها بواسطة هيكوكيناز ، فسفوفركتوكيناز ، وبيروفات كيناز تقريبًا لا رجعة فيه وبالتالي ، من المتوقع أن يكون لهذه الإنزيمات أدوار تنظيمية وكذلك تحفيزية. في الواقع ، يعمل كل منهم كموقع تحكم.

وبالمثل ، كيف يتم تجاوز تفاعلات تحلل السكر التي لا رجعة فيها في عملية استحداث السكر؟ الخطوتين 1 و 3 من تحلل السكر نكون تجاوزها بواسطة استحداث السكر بسبب ال حال السكر تتضمن الخطوات نقل مجموعة الفوسفات من ATP ، و استحداث السكر لا يمكن تجديد ATP. الخطوة 10 من تحلل السكر يكون تجاوزها بواسطة استحداث السكر للعمل حول رد فعل لا رجوع فيه ولتجنب دورة غير مجدية.

مع وضع هذا في الاعتبار ، كم عدد التفاعلات التي يمكن عكسها في تحلل السكر؟

التحلل السكري هو مسار أيضي يحول الجلوكوز إلى بيروفات ، وهو نوع من ثلاثة أنواع من الكربون. انها مشتركة 10 خطوات، سبعة منها قابلة للعكس بينما الباقي ، لا رجوع فيه. الخطوات التالية لتحلل السكر قابلة للعكس: الخطوة 2: الأيزومرة G6P-F6P.

هل الخطوة 7 في تحلل السكر لا رجعة فيها؟

لماذا لا يحدث تفاعل فوسفوجليسيرات كيناز من تحلل السكر مسار لا رجعة فيه? الخطوة 7 التابع تحلل السكر المسار هو تحويل 1.3-bisphosphoglycerate إلى 3-phosphoglycerate بفعل إنزيم phosphoglycerate kinase ، مما يؤدي إلى إنتاج جزيئين ATP (لكل جلوكوز).


خطوات سلسلة نقل الإلكترون

تنقل هذه المجمعات الأربعة الإلكترونات بنشاط من مستقلب عضوي ، مثل الجلوكوز. عندما ينهار المستقلب ، يتم إطلاق إلكترونين وأيون الهيدروجين ثم يلتقطهما الإنزيم المساعد NAD + ليصبح NADH ، ويطلق أيون الهيدروجين في العصارة الخلوية.

يحتوي NADH الآن على إلكترونين يمررهما إلى جزيء أكثر قدرة على الحركة ، وهو ubiquinone (Q) ، في مجمع البروتين الأول (المركب I). يقوم المركب I ، المعروف أيضًا باسم نازعة الهيدروجين NADH ، بضخ أربعة أيونات هيدروجين من المصفوفة إلى الفضاء بين الغشاء ، مما يؤدي إلى إنشاء تدرج البروتون. في البروتين التالي ، المركب II أو نازعة هيدروجين السكسينات ، وهو حامل إلكترون آخر وأنزيم ، يتأكسد السكسينات إلى فومارات ، مما يتسبب في اختزال FAD (فلافين أدنين ثنائي النوكليوتيد) إلى FADH2. جزيء النقل FADH2 ثم تتم إعادة الأكسدة ، والتبرع بالإلكترونات لـ Q (لتصبح QH2) ، أثناء إطلاق أيون هيدروجين آخر في العصارة الخلوية. في حين أن المركب II لا يساهم بشكل مباشر في تدرج البروتون ، إلا أنه يعمل كمصدر آخر للإلكترونات.

المركب الثالث ، أو اختزال السيتوكروم سي ، هو المكان الذي تحدث فيه دورة Q. هناك تفاعل بين Q و cytochromes ، وهي جزيئات مكونة من الحديد ، لمواصلة نقل الإلكترونات. خلال دورة Q ، يوبيكوينول (QH2) أنتجت سابقًا إلكترونات إلى ISP وسيتوكروم ب تصبح ubiquinone. ISP و السيتوكروم ب عبارة عن بروتينات موجودة في المصفوفة والتي تقوم بعد ذلك بنقل الإلكترون الذي تلقته من يوبيكوينول إلى السيتوكروم c1. ثم ينقله السيتوكروم c1 إلى السيتوكروم ج ، والذي ينقل الإلكترونات إلى آخر معقد. (ملاحظة: على عكس يوبيكوينون (Q) ، يمكن للسيتوكروم ج أن يحمل إلكترونًا واحدًا فقط في كل مرة). ثم يتم تخفيض Ubiquinone مرة أخرى إلى QH2، إعادة تشغيل الدورة. في هذه العملية ، يتم إطلاق أيون هيدروجين آخر في العصارة الخلوية لخلق مزيد من التدرج البروتوني.

ثم تمتد السيتوكرومات إلى المركب الرابع ، أو السيتوكروم سي أوكسيديز. يتم نقل الإلكترونات واحدًا تلو الآخر إلى المركب من السيتوكروم ج. تتفاعل الإلكترونات ، بالإضافة إلى الهيدروجين والأكسجين ، لتكوين الماء في تفاعل لا رجوع فيه. هذا هو المركب الأخير الذي ينقل أربعة بروتونات عبر الغشاء لإنشاء التدرج البروتوني الذي يطور ATP في النهاية.

عندما يتم إنشاء التدرج اللوني للبروتون ، فإن F1F0 سينسيز ATP ، الذي يشار إليه أحيانًا باسم المركب V ، يولد ATP. يتكون المجمع من عدة وحدات فرعية ترتبط بالبروتونات الصادرة في التفاعلات السابقة. أثناء دوران البروتين ، تُعاد البروتونات إلى مصفوفة الميتوكوندريا ، مما يسمح لـ ADP بالارتباط بالفوسفات الحر لإنتاج ATP. لكل دورة كاملة للبروتين ، يتم إنتاج ثلاثة ATP ، تختتم سلسلة نقل الإلكترون.

1. ما هو المركب الرابع ، المعروف أيضًا باسم أوكسيديز السيتوكروم ، أي تفاعل؟
أ. NADH + Q ↔ NAD + + QH2
ب. NADH ↔ NAD + + 2H + 2e & # 8211
ج. 2 H + 2 e + + ½ O2 → H.2O + الطاقة
د. 4 H + 4 e & # 8211 + O2 → 2 ح2ا

2. ما المكون (المكونات) التي يتم تمريرها إلى المركب الأول في سلسلة نقل الإلكترون؟
أ. NADH + H +
ب. FADH +
ج. س
د. السيتوكروم ج

3. أين يوجد التركيز الأعلى للبروتونات أثناء تنشيط سلسلة نقل الإلكترون؟
أ. طبقة الفسفوليبيد
ب. مصفوفة الميتوكوندريا
ج. الفضاء بين الغشاء
د. غشاء الخلية


شاهد الفيديو: جساس تصيبه الصدمة عندما رأى الزير سالم بعد عشرات السنين ـ شاهدوا اقوى المشاهد (كانون الثاني 2023).